BOZKURT21
18.Ocak.2018, 15:56
http://www.yenibiyoloji.com/wp-content/uploads/2018/01/proteinler.jpg
Proteinler hayatın temel taşlarıdır. Varoluşumuz için yaşamsaldırlar ve Dünya’daki her organizmada bulunurlar.
Proteinler, hücrelerde bulunan en yaygın moleküllerdir. Aslında, lipidlerden, karbonhidratlardan ve diğer bütün moleküllerden çok bir hücrenin kuru maddesini oluştururlar .
Bir protein bir veya daha fazla polipeptit zincirinden yapılır ve her polipeptid zinciri ‘amino asitler’ denilen daha küçük moleküllerden yapılır. Trilyonlarca, çeşitli işlevlere hizmet eden proteinler oluşturmak için farklı yollardan trilyonlar halinde düzenlenebilen toplam 20 amino asit var.
Proteinler aslında biyolojiyle bilinen en yapısal olarak karmaşık moleküllerdir.
PROTEİNLERİN GÖREVLERİ
Proteinler çok çeşitli şekillerde gelirler ve çok çeşitli işlevler gerçekleştirirler. Proteinlere örnek olarak enzimler, antikorlar ve kimyasal reaksiyonları hızlandırmaya, hastalıklara karşı savunma ve hücrelerin aktivitesini düzenleyen bazı hormonlar dahildir .
Proteinler ayrıca hareket, yapısal destek, saklama, hücreler arası iletişim, sindirim ve maddelerin vücuda taşınması konularında da rol oynamaktadır.
1- HAREKET
Miyozin ve dyneinler gibi motor proteinlerin kimyasal enerjiyi harekete geçirme özelliği vardır. Myosin kas içinde bulunan protein olup, kas liflerinde kas liflerinin daralmasına neden olur.
Dyneins yönlendiren güç sağlar flagella. Flagella, sperm hücreleri gibi belirli hücrelerin dışına tutunmuş uzun ve ince yapılardır ve hareketliliklerinden sorumludurlar.
2- YAPI VE DESTEK
Birçok protein, bir organizmanın spesifik kısımlarına yapısal destek sağlar. Mesela Keratin, cildin dış tabakalarında bulunan ve cildi dış dünyaya güçlü bir koruyucu tabaka yapan proteintir. Keratin ayrıca saç, boynuz ve çivi yapısal proteini.
3- HÜCRESEL İLETİŞİM
Hücreler çevresindeki çevre ve diğer hücrelerle iletişim kurar. Bir hücrenin zardaki reseptör proteinleri, hücrenin dışından sinyaller alır ve mesajları hücrenin içine aktarır. Sinyal hücre içindeyken, genellikle son hedefine (ayrıca en yaygın olarak bir protein) ulaşmadan önce birkaç protein arasında geçilir.
4- SİNDİRİM
Enzimler, kimyasal reaksiyonları hızlandırarak sindirime neden olan proteinlerdir.
Sindirim, büyük, çözünmeyen moleküllerin, suyun içine eriyebilen daha küçük moleküllere yiyeceğin dökülmesidir. Daha küçük moleküller suda çözünebildiklerinden kan girebilir ve vücuda taşınabilirler.
Sindirim enzimleri, gıda moleküllerini daha küçük, suda çözünür moleküllere dönüştürmekten sorumlu enzimlerdir. Bazı sindirim proteinleri örnekleri şunları içerir:
Amilaz – nişastayı çözünür şekerlerle parçalayan tükürükteki enzim
Lipaz – yağları ve diğer lipidleri parçalamak
Pepsin – yiyeceklerde proteinleri parçalamak
5- OKSİJEN TAŞINMASI
Hemoglobin, memeliler ve kuşlar gibi hayvanlar için halen önemli bir diğer proteindir. Oksijene bağlanan, oksijen vücuda taşınabilen kandaki proteindir.
Hemoglobin bir demir atomu içerir. Demir atomu çevresindeki hemoglobinin kimyasal yapısı oksijenin demirle bağlanmasına ve daha sonra oksijenden yoksun dokuya salınmasına izin verir.
Gördüğünüz gibi proteinler, bir organizmanın sağlıklı çalışması için açıkça son derece önemlidir. Kullandığım örneklerin çoğu hayvansal proteinler ama proteinler, bitkiler, mantarlar ve bakteriler gibi diğer canlılar için daha az önem taşımıyor .
PROTEİNLERİN YAPI TAŞLARI
Amino asitler proteinlerin yapı taşlarıdır. Toplamda, doğada bulunan 20 farklı amino asidi vardır. Amino asitler, farklı proteinler oluşturmak için çok çeşitli şekillerde birbirine bağlanabilir.
Amino asitlerin kimyasal yapısı, proteinlerin neden yaşamın temeli haline geldiğinin anahtarıdır. Bir amino asit, bir karboksil grubundan (kimyasal yapı -COOH), bir amin grubundan (-NH2) ve çoğunlukla karbon ve hidrojenden oluşan bir yan zincirden oluşur.
Yan zincire genellikle R grubu denir. R grubundaki farklılıklar, 20 amino asidi birbirinden farklı kılan şeylerdir.
R grubunun yapısına bağlı olarak, bir amino asit suda çözünür (polar), suda çözünür (polar olmayan) veya pozitif veya negatif bir yük içerebilir. Bu özellikler, amino asitlerin bağlantı kurarken nasıl davrandıklarını etkiler ve bir proteinin genel şeklini ve işlevini etkiler.
20 amino asitin tamamı sağlık için gereklidir. Bir organizma 20 amino asitten birinde düşükse bazı proteinler yapılamaz ve işlevlerinin kaybı organizma için sağlık sorunlarına neden olur.
Bazı amino asitler diğer molekülleri kullanarak vücut tarafından oluşturulabilirken, diğer amino asitler gıdalardan alınmalıdır. Yenilmesi gereken amino asitler ‘gerekli amino asitler’ olarak bilinirler çünkü bunlar sağlıklı bir diyetin vazgeçilmez bir parçasıdır. Vücutlarımız tarafından yapılabilen amino asitler ‘zorunlu olmayan amino asitler’ olarak bilinir.
POLİPEPTİTLER
Bir polipeptid amino asitler zinciridir ve bir proteinin en basit biçimidir. Amino asitler, 2000 amino asitten daha uzun olabilen uzun, doğrusal zincirler oluşturmak üzere birleşirler.
Amino asitler birbirine bağlı düzen, polipeptit zincirinin nihai şeklini ve yapısını belirler. Bir protein, büyük, kompleks proteinler oluşturmak üzere birbirine bağlanmış bir polipeptidi veya birden fazla polipeptidi içerecektir.
Amino asitler, bir amino asidin amin grubu (-NH2) ile ikinci bir amino asidin karboksil grubu (-COOH) arasında birbirine yapıştırılır.
İki amino asit birbirine bağlandığında, iki hidrojen iyonu amin grubundan çıkarılır ve bir oksijen karboksil grubundan çıkarılır. Amin grubu ve karboksil grubu birlikte bağlanır ve bir su molekülü bir yan ürün olarak üretilir. Bağ bir ‘peptid bağ’ olarak bilinir.
Birden fazla amino asidi peptid bağlarıyla birleştirmek, her amino asitten uzanan bir R grubuyla bir polipeptid omurga oluşturur. Daha önce belirtildiği gibi, 20 amino asidin R gruplarının her biri kendi benzersiz yapılarına ve kimyasal özelliklere sahiptir. Bir polipeptitin ve sonuçta bir proteinin yapısı ve kimyasal özellikleri (reaktivite ve kaynama ısısı gibi), polipeptit omurgasından uzanan R gruplarının benzersiz dizisi ile belirlenir. R grupları birbirinden çekildiğinde veya itildiğinde, polipeptid zincir bükülür ve benzersiz biçimde şekillendirilmiş bir proteine ​​dönüşür.
PROTEİN YAPISI
Proteinler dört seviyeli yapıya sahiptir; hepsi bu sayfada daha önce de belirttiğimiz gibi. Dört düzey bir proteinin birincil, ikincil, üçüncül ve kuaterner yapı olarak bilinir.
BİRİNCİL YAPI
Birincil yapı, amino asitlerin spesifik dizilişi, yani birlikte bağlandığı sıradır. Amino asitlerin birbirine yapıştırılma sırası, genlerde depolanan bilgi ile belirlenir .
Transkripsiyon ve translasyon denilen süreçler vasıtasıyla , DNA , binlerce farklı protein için kesin birincil yapı üretmek için hücreler için gerekli tüm bilgileri sağlar. Birincil yapı, proteinlerin sekonder ve üçüncül yapılarını belirler.
İKİNCİL YAPI
Bir proteinin ikincil yapısı, polipeptit zincirinin omurgasındaki atomlar arasındaki hidrojen bağlarıyla oluşturulur.
Her bir amino asitin bir karboksil grubu ve bir amin grubuna sahip olduğunu hatırlamak suretiyle, karboksil grubunun oksijeni üzerindeki hafif negatif yük, başka bir amino asitin amin grubundaki bir hidrojen atomunun hafif pozitif yüküyle zayıf bir bağ oluşturur. Hidrojen bağları zayıf ancak birçoğu bir polipeptit zincirinin şeklini etkilemek için yeterli güç oluşturuyor.
Hidrojen bağı, polipeptit omurgasının katlanıp bükülmesine neden olan iki olası form – α heliks ve β pilili tabakaya neden olur. Bir α (Yunan harfli ‘alfa’) helezon, ikonik DNA iplikçiklerinin çift sarmalına benzer, ancak sadece bir bobine sahip olan ve her dördüncü amino asit arasındaki hidrojen bağlarıyla oluşturulmuş spiraldir. Α heliksi, keratin gibi yapısal proteinlerde yaygındır.
Î’ (Yunanca harf ‘beta’) katlı plakalar, hidrojen bağları iki veya daha fazla komşu polipeptit zinciri arasında oluştuğunda ve globüler proteinlerde yaygın olarak oluşur (bkz. Aşağıda ‘Protein Çeşitleri’).
TERSİYER YAPISI
Üçüncül yapı, polipeptit zincirinin aldığı ve R grupları tarafından belirlenen nihai şeklidir. Farklı R grupları arasındaki çekim ve itme, bir proteinin son 3D şeklini oluşturmak için polipeptidi büker ve katlar.
KUATERNER YAPI
Tüm proteinlerin kuaterner bir yapıya sahip olmadıkları. Bir kuaterner yapı, yalnızca çok sayıda polipeptit zinciri birlikte birleşerek büyük bir kompleks protein oluşturduğu zaman ortaya çıkar. Bu gibi durumlarda, her polipeptide bir ‘altbirim’ denir.
Hemoglobin, kuaterner yapıya sahip bir proteine ​​örnektir. Çoğu hayvanda, hemoglobin, dört adet küresel altbirimden yapılır.
PROTEİN ÇEŞİTLERİ
Dört ana protein türü vardır. En yaygın bilinen globüler proteinlerdir. Diğer üç protein türü fibröz, membran ve düzensiz proteinlerdir.
KÜRESEL PROTEİNLER
Küresel bir protein, üçüncül yapısında küresel bir şekle sahip olan herhangi bir proteindir. Bunlara birçok enzim, antikor ve hemoglobin gibi proteinler dahildir.
Küresel proteinler suda çözünür ve farklı R gruplarının suyla çekilmesi ve itilmesinden dolayı oluşur. Proteinlerdeki amino asitlerin Polar R grupları suda çözünürken, polar olmayan R grupları suda çözünür değildir. Küresel proteinler oluşur, çünkü polar olmayan R grupları, içerdeki suya maruz kalan dış yüzeyde kendilerini düzenleyen protein ve kutup R gruplarının iç bölümlerinde gizlenirler.
LİFLİ PROTEİNLER
Lifli proteinler, üçüncül yapıdan yoksun uzatılmış proteinlerdir. Küresel bir protein oluşturmak için bükülme ve katlama yerine, lifli proteinler doğrusal ikincil yapısında kalır. Genellikle önemli yapısal ve destek proteinleridir.
Lifli proteinler suda çözünmez ve genellikle polipeptid zinciri boyunca amino asitlerin tekrarlanan modellerine sahiptirler. Lifli proteinlerin örnekleri kolajen, keratin ve ipektir.
MEMBRAN PROTEİNLERİ
Bir membran proteini, bir hücre zarı içerisinde bulunan veya bir hücre membranına tutturulan herhangi bir proteindir. Bunlar, içinde bulundukları eşsiz çevre nedeniyle benzersiz proteinlerdir.
Hücre zarları, iki kat fosfolipidden yapılır. Bir hücre zarının iç kısımları kutupsuzdur, ancak dış kutupsaldır. Membran proteinlerinin bir hücre zarında başarıyla bulunabilmesi için belirli polar olmayan ve kutupsal bölümleri içermesi gerekir.
DÜZENSİZ PROTEİNLER
2000’lerin başında bozuk proteinlerin keşfi proteinlerin tarihi düşüncesine meydan okudu. O zamana kadar bir proteinin işlevinin sabit 3D yapısına bağlı olduğuna inanılıyordu. Bozuk proteinler şekillerine göre sıralı yapılar göstermezler.
Bazı proteinler tamamen yapılandırılmamış olabilirken diğerleri kısmen yapılandırılmamış bölümlerle kısmen yapılandırılmıştır. Diğer proteinler, diğer moleküllere yapıştıktan sonra sabit bir yapı oluşturacak şekilde düzensiz proteinler olarak var olma kabiliyetine sahiptir.
Proteinler hayatın temel taşlarıdır. Varoluşumuz için yaşamsaldırlar ve Dünya’daki her organizmada bulunurlar.
Proteinler, hücrelerde bulunan en yaygın moleküllerdir. Aslında, lipidlerden, karbonhidratlardan ve diğer bütün moleküllerden çok bir hücrenin kuru maddesini oluştururlar .
Bir protein bir veya daha fazla polipeptit zincirinden yapılır ve her polipeptid zinciri ‘amino asitler’ denilen daha küçük moleküllerden yapılır. Trilyonlarca, çeşitli işlevlere hizmet eden proteinler oluşturmak için farklı yollardan trilyonlar halinde düzenlenebilen toplam 20 amino asit var.
Proteinler aslında biyolojiyle bilinen en yapısal olarak karmaşık moleküllerdir.
PROTEİNLERİN GÖREVLERİ
Proteinler çok çeşitli şekillerde gelirler ve çok çeşitli işlevler gerçekleştirirler. Proteinlere örnek olarak enzimler, antikorlar ve kimyasal reaksiyonları hızlandırmaya, hastalıklara karşı savunma ve hücrelerin aktivitesini düzenleyen bazı hormonlar dahildir .
Proteinler ayrıca hareket, yapısal destek, saklama, hücreler arası iletişim, sindirim ve maddelerin vücuda taşınması konularında da rol oynamaktadır.
1- HAREKET
Miyozin ve dyneinler gibi motor proteinlerin kimyasal enerjiyi harekete geçirme özelliği vardır. Myosin kas içinde bulunan protein olup, kas liflerinde kas liflerinin daralmasına neden olur.
Dyneins yönlendiren güç sağlar flagella. Flagella, sperm hücreleri gibi belirli hücrelerin dışına tutunmuş uzun ve ince yapılardır ve hareketliliklerinden sorumludurlar.
2- YAPI VE DESTEK
Birçok protein, bir organizmanın spesifik kısımlarına yapısal destek sağlar. Mesela Keratin, cildin dış tabakalarında bulunan ve cildi dış dünyaya güçlü bir koruyucu tabaka yapan proteintir. Keratin ayrıca saç, boynuz ve çivi yapısal proteini.
3- HÜCRESEL İLETİŞİM
Hücreler çevresindeki çevre ve diğer hücrelerle iletişim kurar. Bir hücrenin zardaki reseptör proteinleri, hücrenin dışından sinyaller alır ve mesajları hücrenin içine aktarır. Sinyal hücre içindeyken, genellikle son hedefine (ayrıca en yaygın olarak bir protein) ulaşmadan önce birkaç protein arasında geçilir.
4- SİNDİRİM
Enzimler, kimyasal reaksiyonları hızlandırarak sindirime neden olan proteinlerdir.
Sindirim, büyük, çözünmeyen moleküllerin, suyun içine eriyebilen daha küçük moleküllere yiyeceğin dökülmesidir. Daha küçük moleküller suda çözünebildiklerinden kan girebilir ve vücuda taşınabilirler.
Sindirim enzimleri, gıda moleküllerini daha küçük, suda çözünür moleküllere dönüştürmekten sorumlu enzimlerdir. Bazı sindirim proteinleri örnekleri şunları içerir:
Amilaz – nişastayı çözünür şekerlerle parçalayan tükürükteki enzim
Lipaz – yağları ve diğer lipidleri parçalamak
Pepsin – yiyeceklerde proteinleri parçalamak
5- OKSİJEN TAŞINMASI
Hemoglobin, memeliler ve kuşlar gibi hayvanlar için halen önemli bir diğer proteindir. Oksijene bağlanan, oksijen vücuda taşınabilen kandaki proteindir.
Hemoglobin bir demir atomu içerir. Demir atomu çevresindeki hemoglobinin kimyasal yapısı oksijenin demirle bağlanmasına ve daha sonra oksijenden yoksun dokuya salınmasına izin verir.
Gördüğünüz gibi proteinler, bir organizmanın sağlıklı çalışması için açıkça son derece önemlidir. Kullandığım örneklerin çoğu hayvansal proteinler ama proteinler, bitkiler, mantarlar ve bakteriler gibi diğer canlılar için daha az önem taşımıyor .
PROTEİNLERİN YAPI TAŞLARI
Amino asitler proteinlerin yapı taşlarıdır. Toplamda, doğada bulunan 20 farklı amino asidi vardır. Amino asitler, farklı proteinler oluşturmak için çok çeşitli şekillerde birbirine bağlanabilir.
Amino asitlerin kimyasal yapısı, proteinlerin neden yaşamın temeli haline geldiğinin anahtarıdır. Bir amino asit, bir karboksil grubundan (kimyasal yapı -COOH), bir amin grubundan (-NH2) ve çoğunlukla karbon ve hidrojenden oluşan bir yan zincirden oluşur.
Yan zincire genellikle R grubu denir. R grubundaki farklılıklar, 20 amino asidi birbirinden farklı kılan şeylerdir.
R grubunun yapısına bağlı olarak, bir amino asit suda çözünür (polar), suda çözünür (polar olmayan) veya pozitif veya negatif bir yük içerebilir. Bu özellikler, amino asitlerin bağlantı kurarken nasıl davrandıklarını etkiler ve bir proteinin genel şeklini ve işlevini etkiler.
20 amino asitin tamamı sağlık için gereklidir. Bir organizma 20 amino asitten birinde düşükse bazı proteinler yapılamaz ve işlevlerinin kaybı organizma için sağlık sorunlarına neden olur.
Bazı amino asitler diğer molekülleri kullanarak vücut tarafından oluşturulabilirken, diğer amino asitler gıdalardan alınmalıdır. Yenilmesi gereken amino asitler ‘gerekli amino asitler’ olarak bilinirler çünkü bunlar sağlıklı bir diyetin vazgeçilmez bir parçasıdır. Vücutlarımız tarafından yapılabilen amino asitler ‘zorunlu olmayan amino asitler’ olarak bilinir.
POLİPEPTİTLER
Bir polipeptid amino asitler zinciridir ve bir proteinin en basit biçimidir. Amino asitler, 2000 amino asitten daha uzun olabilen uzun, doğrusal zincirler oluşturmak üzere birleşirler.
Amino asitler birbirine bağlı düzen, polipeptit zincirinin nihai şeklini ve yapısını belirler. Bir protein, büyük, kompleks proteinler oluşturmak üzere birbirine bağlanmış bir polipeptidi veya birden fazla polipeptidi içerecektir.
Amino asitler, bir amino asidin amin grubu (-NH2) ile ikinci bir amino asidin karboksil grubu (-COOH) arasında birbirine yapıştırılır.
İki amino asit birbirine bağlandığında, iki hidrojen iyonu amin grubundan çıkarılır ve bir oksijen karboksil grubundan çıkarılır. Amin grubu ve karboksil grubu birlikte bağlanır ve bir su molekülü bir yan ürün olarak üretilir. Bağ bir ‘peptid bağ’ olarak bilinir.
Birden fazla amino asidi peptid bağlarıyla birleştirmek, her amino asitten uzanan bir R grubuyla bir polipeptid omurga oluşturur. Daha önce belirtildiği gibi, 20 amino asidin R gruplarının her biri kendi benzersiz yapılarına ve kimyasal özelliklere sahiptir. Bir polipeptitin ve sonuçta bir proteinin yapısı ve kimyasal özellikleri (reaktivite ve kaynama ısısı gibi), polipeptit omurgasından uzanan R gruplarının benzersiz dizisi ile belirlenir. R grupları birbirinden çekildiğinde veya itildiğinde, polipeptid zincir bükülür ve benzersiz biçimde şekillendirilmiş bir proteine ​​dönüşür.
PROTEİN YAPISI
Proteinler dört seviyeli yapıya sahiptir; hepsi bu sayfada daha önce de belirttiğimiz gibi. Dört düzey bir proteinin birincil, ikincil, üçüncül ve kuaterner yapı olarak bilinir.
BİRİNCİL YAPI
Birincil yapı, amino asitlerin spesifik dizilişi, yani birlikte bağlandığı sıradır. Amino asitlerin birbirine yapıştırılma sırası, genlerde depolanan bilgi ile belirlenir .
Transkripsiyon ve translasyon denilen süreçler vasıtasıyla , DNA , binlerce farklı protein için kesin birincil yapı üretmek için hücreler için gerekli tüm bilgileri sağlar. Birincil yapı, proteinlerin sekonder ve üçüncül yapılarını belirler.
İKİNCİL YAPI
Bir proteinin ikincil yapısı, polipeptit zincirinin omurgasındaki atomlar arasındaki hidrojen bağlarıyla oluşturulur.
Her bir amino asitin bir karboksil grubu ve bir amin grubuna sahip olduğunu hatırlamak suretiyle, karboksil grubunun oksijeni üzerindeki hafif negatif yük, başka bir amino asitin amin grubundaki bir hidrojen atomunun hafif pozitif yüküyle zayıf bir bağ oluşturur. Hidrojen bağları zayıf ancak birçoğu bir polipeptit zincirinin şeklini etkilemek için yeterli güç oluşturuyor.
Hidrojen bağı, polipeptit omurgasının katlanıp bükülmesine neden olan iki olası form – α heliks ve β pilili tabakaya neden olur. Bir α (Yunan harfli ‘alfa’) helezon, ikonik DNA iplikçiklerinin çift sarmalına benzer, ancak sadece bir bobine sahip olan ve her dördüncü amino asit arasındaki hidrojen bağlarıyla oluşturulmuş spiraldir. Α heliksi, keratin gibi yapısal proteinlerde yaygındır.
Î’ (Yunanca harf ‘beta’) katlı plakalar, hidrojen bağları iki veya daha fazla komşu polipeptit zinciri arasında oluştuğunda ve globüler proteinlerde yaygın olarak oluşur (bkz. Aşağıda ‘Protein Çeşitleri’).
TERSİYER YAPISI
Üçüncül yapı, polipeptit zincirinin aldığı ve R grupları tarafından belirlenen nihai şeklidir. Farklı R grupları arasındaki çekim ve itme, bir proteinin son 3D şeklini oluşturmak için polipeptidi büker ve katlar.
KUATERNER YAPI
Tüm proteinlerin kuaterner bir yapıya sahip olmadıkları. Bir kuaterner yapı, yalnızca çok sayıda polipeptit zinciri birlikte birleşerek büyük bir kompleks protein oluşturduğu zaman ortaya çıkar. Bu gibi durumlarda, her polipeptide bir ‘altbirim’ denir.
Hemoglobin, kuaterner yapıya sahip bir proteine ​​örnektir. Çoğu hayvanda, hemoglobin, dört adet küresel altbirimden yapılır.
PROTEİN ÇEŞİTLERİ
Dört ana protein türü vardır. En yaygın bilinen globüler proteinlerdir. Diğer üç protein türü fibröz, membran ve düzensiz proteinlerdir.
KÜRESEL PROTEİNLER
Küresel bir protein, üçüncül yapısında küresel bir şekle sahip olan herhangi bir proteindir. Bunlara birçok enzim, antikor ve hemoglobin gibi proteinler dahildir.
Küresel proteinler suda çözünür ve farklı R gruplarının suyla çekilmesi ve itilmesinden dolayı oluşur. Proteinlerdeki amino asitlerin Polar R grupları suda çözünürken, polar olmayan R grupları suda çözünür değildir. Küresel proteinler oluşur, çünkü polar olmayan R grupları, içerdeki suya maruz kalan dış yüzeyde kendilerini düzenleyen protein ve kutup R gruplarının iç bölümlerinde gizlenirler.
LİFLİ PROTEİNLER
Lifli proteinler, üçüncül yapıdan yoksun uzatılmış proteinlerdir. Küresel bir protein oluşturmak için bükülme ve katlama yerine, lifli proteinler doğrusal ikincil yapısında kalır. Genellikle önemli yapısal ve destek proteinleridir.
Lifli proteinler suda çözünmez ve genellikle polipeptid zinciri boyunca amino asitlerin tekrarlanan modellerine sahiptirler. Lifli proteinlerin örnekleri kolajen, keratin ve ipektir.
MEMBRAN PROTEİNLERİ
Bir membran proteini, bir hücre zarı içerisinde bulunan veya bir hücre membranına tutturulan herhangi bir proteindir. Bunlar, içinde bulundukları eşsiz çevre nedeniyle benzersiz proteinlerdir.
Hücre zarları, iki kat fosfolipidden yapılır. Bir hücre zarının iç kısımları kutupsuzdur, ancak dış kutupsaldır. Membran proteinlerinin bir hücre zarında başarıyla bulunabilmesi için belirli polar olmayan ve kutupsal bölümleri içermesi gerekir.
DÜZENSİZ PROTEİNLER
2000’lerin başında bozuk proteinlerin keşfi proteinlerin tarihi düşüncesine meydan okudu. O zamana kadar bir proteinin işlevinin sabit 3D yapısına bağlı olduğuna inanılıyordu. Bozuk proteinler şekillerine göre sıralı yapılar göstermezler.
Bazı proteinler tamamen yapılandırılmamış olabilirken diğerleri kısmen yapılandırılmamış bölümlerle kısmen yapılandırılmıştır. Diğer proteinler, diğer moleküllere yapıştıktan sonra sabit bir yapı oluşturacak şekilde düzensiz proteinler olarak var olma kabiliyetine sahiptir.